Acta Biologica et Medica Germanica : Band 38, Heft 2/3
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Akhrem, A. A. [mitwirkender] Anzenbacher, P [mitwirkender] Archakov, A. [mitwirkender] Bachmanova, G. [mitwirkender] Ballou, D. P [mitwirkender] Baumann, R. [herausgeberIn] Bcder, E [mitwirkender] Behlke, J [mitwirkender] Behlke, J. [mitwirkender] Benko, B. [mitwirkender] Berg, A [mitwirkender] Billwitz, H [mitwirkender] Blake, R . C. [mitwirkender] Blanck, J [mitwirkender] Bltjmenfeld, L . A. [mitwirkender] Budker, V . G. [mitwirkender] Butschak, G [mitwirkender] Butschak, G. [mitwirkender] Böhm, S [mitwirkender] Chashchin, V . L [mitwirkender] Chlumsky, J. [mitwirkender] Coon, M. J [mitwirkender] Davydov, R . M [mitwirkender] Debey, P [mitwirkender] Eremenko, S . I [mitwirkender] Erjomin, A. N [mitwirkender] Estabrook, R . W [mitwirkender] Friedrich, J [mitwirkender] Friedrich, J. [mitwirkender] Graf, H [mitwirkender] Greschner, S [mitwirkender] Groves, J . T [mitwirkender] Gunsalus, I . C. [mitwirkender] Gustafsson, J . - A [mitwirkender] Gustafsson, J. - Ä [mitwirkender] Hansson, A. [mitwirkender] Honeck, H [mitwirkender] Hui Bon Hoa, G. [mitwirkender] Ingelman-Sundberg, M. [mitwirkender] Janig, G . - R [mitwirkender] Janig, G.-R [mitwirkender] Janig, G.-R. [mitwirkender] Johansson, I [mitwirkender] Jung, Chr. [mitwirkender] Jänig, G . - R [mitwirkender] Karuzina, I [mitwirkender] Kawano, S. [mitwirkender] Kissel, M. A. [mitwirkender] Ksivanova, O. [mitwirkender] Kuhn, M. [mitwirkender] Kuthan, H [mitwirkender] Lange, R [mitwirkender] Lapko, A . G [mitwirkender] Lapko, V . N. [mitwirkender] Lassmann, G. [mitwirkender] Lyakhovich, V. V [mitwirkender] Maridic, S [mitwirkender] Mcclusky, G. A [mitwirkender] Mengazetdinov, D [mitwirkender] Metelitza, D . I [mitwirkender] Mincey, Terry [mitwirkender] Mishin, V. M [mitwirkender] Misselwitz, R [mitwirkender] Mock, D. M. [mitwirkender] Mohr, P [mitwirkender] Mohr, P. [mitwirkender] Montelius, J [mitwirkender] Müller, H . - G [mitwirkender] Oprian, D . D [mitwirkender] Oprian, D. D [mitwirkender] Pecar, S [mitwirkender] Peterson, J . A [mitwirkender] Pfeil, D [mitwirkender] Pfeil, D. [mitwirkender] Pirrwitz, J [mitwirkender] Pommerening, K [mitwirkender] Prumke, H . - J [mitwirkender] Putz, Z. [mitwirkender] Rafter, J . J [mitwirkender] Rein, H [mitwirkender] Rein, H. [mitwirkender] Renneberg, R [mitwirkender] Riege, P [mitwirkender] Ristau, O [mitwirkender] Ristau, O. [mitwirkender] Rohde, K [mitwirkender] Ruckpaul, K [mitwirkender] Ruckpaul, K. [mitwirkender] Ruf, H . H [mitwirkender] Rumyantseva, G. [mitwirkender] Rydstrom, J [mitwirkender] Sakurai, H [mitwirkender] Scheller, F [mitwirkender] Scheunig, G [mitwirkender] Scheunig, G. [mitwirkender] Schunck, W . - H [mitwirkender] Schwarze, W [mitwirkender] Shkumatov, V . M. [mitwirkender] Sipal, Z [mitwirkender] Skett, P [mitwirkender] Smettan, G. [mitwirkender] Sobolev, A. S [mitwirkender] Strnad, G [mitwirkender] Traylor, Teddy G. [mitwirkender] Tsuji, H [mitwirkender] Tsyrlov, I. B [mitwirkender] Ullrich, V [mitwirkender] Usanov, S. A [mitwirkender] Vatsis, K . P [mitwirkender] Vepaek-Siska, J. [mitwirkender] Weiner, L. M. [mitwirkender] Werringloer, J [mitwirkender] Wesuls, E [mitwirkender] Wetzker, R [mitwirkender] White, R. E [mitwirkender] |
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| Format: |
E-Book |
|---|---|
| Sprache: |
Deutsch |
| Erschienen: |
Berlin Boston: De Gruyter ; 2022 ©1979 |
|---|---|
| Ausgabe: |
Reprint 2022 |
| Rechteinformationen: |
Restricted Access |
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| Schlagwörter: |
|---|
| Umfang: |
1 Online-Ressource (420 p.) |
|---|
| Reihe: |
Acta Biologica et Medica Germanica ; Band 38, Heft 2/3 |
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| Links: | |
|---|---|
| ISBN: |
978-3-11-265006-6 |
| DOI / URN: |
10.1515/9783112650066 |
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| Katalog-ID: |
1818912805 |
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| 505 | 8 | 0 | |t Frontmatter |
| 505 | 8 | 0 | |t INHALTSVERZEICHNIS |
| 505 | 8 | 0 | |t SACHWORTVERZEICHNIS |
| 505 | 8 | 0 | |t AUTORENVERZEICHNIS |
| 505 | 8 | 0 | |t Preface |
| 505 | 8 | 0 | |t A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket |
| 505 | 8 | 0 | |t Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer |
| 505 | 8 | 0 | |t Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes |
| 505 | 8 | 0 | |t The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron |
| 505 | 8 | 0 | |t Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats |
| 505 | 8 | 0 | |t Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation |
| 505 | 8 | 0 | |t Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels |
| 505 | 8 | 0 | |t Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 |
| 505 | 8 | 0 | |t Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems |
| 505 | 8 | 0 | |t Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria |
| 505 | 8 | 0 | |t Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes |
| 505 | 8 | 0 | |t Pituitary control of hepatic steroid metabolism |
| 505 | 8 | 0 | |t Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition |
| 505 | 8 | 0 | |t Isolation and characterization of cytochrome P-450meg |
| 505 | 8 | 0 | |t The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii |
| 505 | 8 | 0 | |t Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t The role of metal ions in oxygen activation |
| 505 | 8 | 0 | |t Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles |
| 505 | 8 | 0 | |t Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system |
| 505 | 8 | 0 | |t NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system |
| 505 | 8 | 0 | |t Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system |
| 505 | 8 | 0 | |t Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide |
| 505 | 8 | 0 | |t NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions |
| 505 | 8 | 0 | |t Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures |
| 505 | 8 | 0 | |t Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds |
| 505 | 8 | 0 | |t Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry |
| 505 | 8 | 0 | |t Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons |
| 505 | 8 | 0 | |t Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds |
| 505 | 8 | 0 | |t Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 |
| 505 | 8 | 0 | |t CONTENTS |
| 506 | 1 | |a Restricted Access |e Controlled Vocabulary for Access Rights |u http://purl.org/coar/access_right/c_16ec |f online access with authorization |2 star | |
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| 533 | |n Issued also in print | ||
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Text txt rdacontent Computermedien c rdamedia Online-Ressource cr rdacarrier Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS Restricted Access Controlled Vocabulary for Access Rights http://purl.org/coar/access_right/c_16ec online access with authorization star Issued also in print Issued also in print In German NON-CLASSIFIABLE Akhrem, A. A. mitwirkender ctb Anzenbacher, P mitwirkender ctb Archakov, A. mitwirkender ctb Bachmanova, G. mitwirkender ctb Ballou, D. P mitwirkender ctb Baumann, R. herausgeberin edt Bcder, E mitwirkender ctb Behlke, J mitwirkender ctb Behlke, J. mitwirkender ctb Benko, B. mitwirkender ctb Berg, A mitwirkender ctb Billwitz, H mitwirkender ctb Blake, R . C. mitwirkender ctb Blanck, J mitwirkender ctb Bltjmenfeld, L . A. mitwirkender ctb Budker, V . G. mitwirkender ctb Butschak, G mitwirkender ctb Butschak, G. mitwirkender ctb Böhm, S mitwirkender ctb Chashchin, V . L mitwirkender ctb Chlumsky, J. mitwirkender ctb Coon, M. J mitwirkender ctb Davydov, R . M mitwirkender ctb Debey, P mitwirkender ctb Eremenko, S . I mitwirkender ctb Erjomin, A. N mitwirkender ctb Estabrook, R . W mitwirkender ctb Friedrich, J mitwirkender ctb Friedrich, J. mitwirkender ctb Graf, H mitwirkender ctb Greschner, S mitwirkender ctb Groves, J . T mitwirkender ctb Gunsalus, I . 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Text txt rdacontent Computermedien c rdamedia Online-Ressource cr rdacarrier Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS Restricted Access Controlled Vocabulary for Access Rights http://purl.org/coar/access_right/c_16ec online access with authorization star Issued also in print Issued also in print In German NON-CLASSIFIABLE Akhrem, A. 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Text txt rdacontent Computermedien c rdamedia Online-Ressource cr rdacarrier Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS Restricted Access Controlled Vocabulary for Access Rights http://purl.org/coar/access_right/c_16ec online access with authorization star Issued also in print Issued also in print In German NON-CLASSIFIABLE Akhrem, A. 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Text txt rdacontent Computermedien c rdamedia Online-Ressource cr rdacarrier Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS Restricted Access Controlled Vocabulary for Access Rights http://purl.org/coar/access_right/c_16ec online access with authorization star Issued also in print Issued also in print In German NON-CLASSIFIABLE Akhrem, A. 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Text txt rdacontent Computermedien c rdamedia Online-Ressource cr rdacarrier Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS Restricted Access Controlled Vocabulary for Access Rights http://purl.org/coar/access_right/c_16ec online access with authorization star Issued also in print Issued also in print In German NON-CLASSIFIABLE Akhrem, A. A. mitwirkender ctb Anzenbacher, P mitwirkender ctb Archakov, A. mitwirkender ctb Bachmanova, G. mitwirkender ctb Ballou, D. P mitwirkender ctb Baumann, R. herausgeberin edt Bcder, E mitwirkender ctb Behlke, J mitwirkender ctb Behlke, J. mitwirkender ctb Benko, B. mitwirkender ctb Berg, A mitwirkender ctb Billwitz, H mitwirkender ctb Blake, R . C. mitwirkender ctb Blanck, J mitwirkender ctb Bltjmenfeld, L . A. mitwirkender ctb Budker, V . G. mitwirkender ctb Butschak, G mitwirkender ctb Butschak, G. mitwirkender ctb Böhm, S mitwirkender ctb Chashchin, V . L mitwirkender ctb Chlumsky, J. mitwirkender ctb Coon, M. J mitwirkender ctb Davydov, R . M mitwirkender ctb Debey, P mitwirkender ctb Eremenko, S . I mitwirkender ctb Erjomin, A. N mitwirkender ctb Estabrook, R . W mitwirkender ctb Friedrich, J mitwirkender ctb Friedrich, J. mitwirkender ctb Graf, H mitwirkender ctb Greschner, S mitwirkender ctb Groves, J . T mitwirkender ctb Gunsalus, I . 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E mitwirkender ctb 9783112650059 : print Erscheint auch als print 9783112650059 https://doi.org/10.1515/9783112650066 X:GRUY Resolving-System lizenzpflichtig https://www.degruyter.com/isbn/9783112650066 X:GRUY Verlag lizenzpflichtig https://www.degruyter.com/document/cover/isbn/9783112650066/original X:GRUY Verlag Cover EBA-BACKALL EBA-DGALL EBA-EBKALL EBA-SSHALL EBA-STMALL GBV-deGruyter-alles GBV_ILN_21 ISIL_DE-46 SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_34 ISIL_DE-18-302 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_69 ISIL_DE-9 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_120 ISIL_DE-715 GBV_ILN_122 ISIL_DE-897 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_140 ISIL_DE-839 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_264 ISIL_DE-897-1 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_736 GBV_ILN_2001 ISIL_DE-21 GBV_ILN_2006 ISIL_DE-14 GBV_ILN_2010 ISIL_DE-15 GBV_ILN_2020 ISIL_DE-Ch1 GBV_ILN_2027 ISIL_DE-105 GBV_ILN_2044 ISIL_DE-751 GBV_ILN_2045 ISIL_DE-Mit1 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2063 ISIL_DE-951 GBV_ILN_2118 ISIL_DE-Mh35 BO 21 01 0046 4201992373 ebook_2023_degruyter_ebs Freie Nutzung im <a href="http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:gbv:46-campusnetz9" Target="_blank">Campusnetz</a> der Universitaet und der Hochschulen im Lande Bremen zza 25-10-22 22 01 0018 4198332452 00 --%%-- --%%-- s --%%-- SUBedegebs zu 18-10-22 23 01 0830 4198370923 olr-degruyter3 i z 18-10-22 24 01 0008 4198436142 00 --%%-- --%%-- s --%%-- olr-dgebs Vervielfältigungen (z.B. 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Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="k">Zugriff auf den Volltext nur für Universitätsangehörige innerhalb des Netzes der Universität Kiel (Campuslizenz).</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">31</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0027</subfield><subfield code="b">4198353271</subfield><subfield code="h">OLR-DeGruyterEBS</subfield><subfield code="k">Zugang zeitlich begrenzt. Dauerhaften Zugang über Formular für Anschaffungsvorschläge anfragen.</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">34</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">3551</subfield><subfield code="b">4198204977</subfield><subfield code="h">OLR-EBAKALL-EBS</subfield><subfield code="k">Zugriff nur im Netz der HAW Hamburg</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">17-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">65</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0003</subfield><subfield code="b">4420630868</subfield><subfield code="h">DeGruyter-EBA</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">28-11-23</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">69</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0009</subfield><subfield code="b">4198388989</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="u">BF_dG</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">72</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0035</subfield><subfield code="b">4198177635</subfield><subfield code="h">OLR-DG-PDA11SSHE</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Keine Weitergabe an Dritte. Kein systematisches Downloaden durch Robots.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">17-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">90</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">3090</subfield><subfield code="b">419841212X</subfield><subfield code="h">OLR-HILdegruyter</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">110</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">3110</subfield><subfield code="b">4198508534</subfield><subfield code="h">OLR-DEGRUYTER-EBS-2018</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="k">Volltextzugriff nur für berechtigte Personen über das Campusnetz</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">120</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0715</subfield><subfield code="b">4206878382</subfield><subfield code="c">00</subfield><subfield code="f">--%%--</subfield><subfield code="d">--%%--</subfield><subfield code="e">g</subfield><subfield code="j">--%%--</subfield><subfield code="h">alma</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">05-11-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">122</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0897</subfield><subfield code="b">4198280193</subfield><subfield code="h">OLR-deGruyter-EBS</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">130</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0700</subfield><subfield code="b">4198556059</subfield><subfield code="h">OLR-deGruyter-EBA-EBKALL</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">140</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0839</subfield><subfield code="b">4198297509</subfield><subfield code="h">OLR-deGruyter-EBS</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">18-10-22</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">264</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">3264</subfield><subfield code="b">4198314772</subfield><subfield code="h">OLR-deGruyter-EBS</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS |
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Frontmatter INHALTSVERZEICHNIS SACHWORTVERZEICHNIS AUTORENVERZEICHNIS Preface A thermodynamic-kinetic analysis of the cytochrome P-450 heme pocket Cytochrome P-450Cam and putidaredoxin interaction during electron transfer Spin state transitions of liver microsomal cytochrome P-450 Quantitative analysis of the spin equilibrium of cytochrome P-450 LM2 fraction from rabbit liver microsomes The importance of the spin equilibrium in cytochrome P-450 for the reduction rate of the heme iron Activated forms of oxygen in the metabolism of xenobiotics catalyzed by cytochrome P-450 Comparison of spectral properties of 3-MC induced cytochrome P-448 from rabbits and rats Comparison of microsomal and solubilized monooxygenases from rat and rabbit by proton magnetic relaxation Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448 Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450 The properties of cytochrome P-450 and hydroxylase activity of reconstituted pfoteoliposomal membranes Pituitary control of hepatic steroid metabolism Gas chromatography-mass spectrometry in analysis of protein amino acid composition Isolation and characterization of cytochrome P-450meg The alkane-hydroxylating enzyme system of the yeast Candida guilliermondii Mercaptide chelated protoheme : A model compound for cytochrome P-450 The role of metal ions in oxygen activation Quantum chemical interpretation of the spectral properties of the GO and Oa complexes of hemoglobin and cytochrome P-450 Catalytic properties of the liver microsomal hydroxylase system in reconstituted phospholipid vesicles Hydrodynamic studies on interactions between the components of the liver microsomal cytochrome P-450 system NADPH reduction of cytochrome P-450 at different integrational levels of the enzyme system Enzymatic activities of matrix-bound components of the liver microsomal cytochrome P-450 system Oxycytochrome P-450 : Its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide NADPH-dependent electron transport chain in microsomes and lipid peroxidation catalyzed by metal ions Spectral properties of nonequilibrium states in cytochrome P-450 formed by reduction at subzero temperatures Mechanistic studies with purified components of the liver microsomal hydroxylation system: Spectral intermediates in reaction of cytochrome P-450 with peroxy compounds Kinetics of reduction of purified liver microsomal cytochrome P-450 in the reconstituted enzyme system studied by stopped flow spectrophotometry Electronic and steric factors in regioselective hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450 Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450 The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450 CONTENTS misc NON-CLASSIFIABLE 31 E-Book DeGruyter 2001 eBook-DeGruyter-EBS-2021-2022 2027 ebook Acta Biologica et Medica Germanica Band 38, Heft 2/3 |
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relaxation</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Stereochemical properties of the binding site of liver microsomal cytochrome P-450 as studied by substrate analogous spin labels</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Infrared spectral studies of carbon monoxide complexes of microsomal cytochromes P-450 and P-448</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Molecular properties of cytochrome P-45011/3 from adrenal cortex mitochondria</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Model systems for the coordination chemistry of cytochrome P-450</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">The properties of cytochrome P-450 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hydroxylation catalyzed by purified cytochrome P-450</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Interaction of cytochrome P-450 with hydrocarbons</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Comparison of the peroxidatic activity of cytochrome P-450 with other hemoproteins and model compounds</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">Electrochemical investigations on the oxygen activation by cytochrome P-450</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">The mechanism of hydroperoxide-dependent reactions with participation of cytochrome P-450</subfield></datafield><datafield tag="505" ind1="8" ind2="0"><subfield code="t">CONTENTS</subfield></datafield><datafield tag="506" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Restricted Access</subfield><subfield code="e">Controlled Vocabulary for Access Rights</subfield><subfield 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