Mechanisms of ER Protein Import
Protein import into the endoplasmic reticulum (ER) is the first step in the biogenesis of approximately 10,000 different soluble and membrane proteins of human cells, which amounts to about 30% of the proteome. Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER...
Ausführliche Beschreibung
Gespeichert in:
| Autor*in: |
Zimmermann, Richard [herausgeberIn] Lang, Sven [herausgeberIn] |
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| Format: |
E-Book |
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| Sprache: |
Unbestimmt |
| Erschienen: |
Basel: MDPI - Multidisciplinary Digital Publishing Institute ; 2022 |
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| Rechteinformationen: |
Open Access Creative Commons ; https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 |
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| Schlagwörter: |
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| Umfang: |
1 Online-Ressource (258 p.) |
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| 520 | |a Protein import into the endoplasmic reticulum (ER) is the first step in the biogenesis of approximately 10,000 different soluble and membrane proteins of human cells, which amounts to about 30% of the proteome. Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport | ||
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An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport Creative Commons https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 cc English Research & information: general Biology, life sciences Zimmermann, Richard herausgeberin edt Lang, Sven herausgeberin edt https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 X:DOAB Verlag kostenfrei ZDB-94-OAB GBV_ILN_11 ISIL_DE-1a SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_20 ISIL_DE-84 GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_30 ISIL_DE-104 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_39 ISIL_DE-547 GBV_ILN_40 ISIL_DE-7 GBV_ILN_60 ISIL_DE-705 GBV_ILN_63 ISIL_DE-Wim2 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_70 ISIL_DE-89 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_91 ISIL_DE-HIL3 GBV_ILN_92 ISIL_DE-33 GBV_ILN_95 ISIL_DE-542 GBV_ILN_105 ISIL_DE-841 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_131 ISIL_DE-Va1 GBV_ILN_132 ISIL_DE-959 GBV_ILN_136 ISIL_DE-Wis1 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_161 ISIL_DE-960 GBV_ILN_213 ISIL_DE-551 GBV_ILN_230 ISIL_DE-552 GBV_ILN_283 ISIL_DE-Ha163 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_293 ISIL_DE-960-3 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_635 ISIL_DE-B2138 GBV_ILN_808 GBV_ILN_2011 ISIL_DE-16 GBV_ILN_2014 ISIL_DE-90 GBV_ILN_2018 ISIL_DE-31 GBV_ILN_2034 ISIL_DE-Rt2 GBV_ILN_2037 ISIL_DE-747 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2108 ISIL_DE-991 GBV_ILN_2403 ISIL_DE-LFER BO 11 01 0001 4258675954 00 5:LIZFREI --%%-- --%%-- --%%-- k 01-02-23 20 01 0084 4259820788 OLR-DOAB z 01-02-23 22 01 0018 4258997064 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books zu 01-02-23 23 01 0830 4259482998 olr-doab f z 01-02-23 24 01 0008 4260470795 OLR-doab z 01-02-23 30 01 0104 4259982214 OLR-OAB Open Access, Directory of Open Access Books (DOAB) z 01-02-23 31 01 0027 4259157612 OLR-DOAB z 01-02-23 39 01 0547 4260144863 OLR-ZDB-94-OAB ke 01-02-23 40 01 0007 4258836494 OLR-DOAB xsn 01-02-23 60 01 0705 4276618142 OPENAccess Vervielfältigungen (z.B. 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An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport Creative Commons https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 cc English Research & information: general Biology, life sciences Zimmermann, Richard herausgeberin edt Lang, Sven herausgeberin edt https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 X:DOAB Verlag kostenfrei ZDB-94-OAB GBV_ILN_11 ISIL_DE-1a SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_20 ISIL_DE-84 GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_30 ISIL_DE-104 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_39 ISIL_DE-547 GBV_ILN_40 ISIL_DE-7 GBV_ILN_60 ISIL_DE-705 GBV_ILN_63 ISIL_DE-Wim2 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_70 ISIL_DE-89 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_91 ISIL_DE-HIL3 GBV_ILN_92 ISIL_DE-33 GBV_ILN_95 ISIL_DE-542 GBV_ILN_105 ISIL_DE-841 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_131 ISIL_DE-Va1 GBV_ILN_132 ISIL_DE-959 GBV_ILN_136 ISIL_DE-Wis1 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_161 ISIL_DE-960 GBV_ILN_213 ISIL_DE-551 GBV_ILN_230 ISIL_DE-552 GBV_ILN_283 ISIL_DE-Ha163 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_293 ISIL_DE-960-3 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_635 ISIL_DE-B2138 GBV_ILN_808 GBV_ILN_2011 ISIL_DE-16 GBV_ILN_2014 ISIL_DE-90 GBV_ILN_2018 ISIL_DE-31 GBV_ILN_2034 ISIL_DE-Rt2 GBV_ILN_2037 ISIL_DE-747 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2108 ISIL_DE-991 GBV_ILN_2403 ISIL_DE-LFER BO 11 01 0001 4258675954 00 5:LIZFREI --%%-- --%%-- --%%-- k 01-02-23 20 01 0084 4259820788 OLR-DOAB z 01-02-23 22 01 0018 4258997064 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books zu 01-02-23 23 01 0830 4259482998 olr-doab f z 01-02-23 24 01 0008 4260470795 OLR-doab z 01-02-23 30 01 0104 4259982214 OLR-OAB Open Access, Directory of Open Access Books (DOAB) z 01-02-23 31 01 0027 4259157612 OLR-DOAB z 01-02-23 39 01 0547 4260144863 OLR-ZDB-94-OAB ke 01-02-23 40 01 0007 4258836494 OLR-DOAB xsn 01-02-23 60 01 0705 4276618142 OPENAccess Vervielfältigungen (z.B. 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Nur für Angehörige der HSU: Volltextzugang von außerhalb des Campus mit Anmeldung über Shibboleth mit Ihrer Bibliothekskennung z 25-02-23 63 01 3401 4261163713 E-Books LF GBV-DOAB z 01-02-23 65 01 0003 4261362279 OLR-DOAB Nach dem deutschen Urheberrecht darf das Werk bzw. der Inhalt zum eigenen Gebrauch kostenfrei heruntergeladen, konsumiert, gespeichert oder ausgedruckt, nicht jedoch im Internet bereitgestellt oder an Außenstehende weitergegeben werden! z 01-02-23 70 01 0089 4259320491 OLR-DOAB-OA DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 72 01 0035 4256553126 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books z 31-01-23 90 01 3090 4260307126 OLR-HILoapen z 01-02-23 91 01 3091 4256894306 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 92 01 0033 4258349410 OLR-Open Access DOAB Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt. z 11-04-24 808 01 4808 4259659707 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books zg 01-02-23 2011 01 DE-16 4253041337 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2014 01 DE-90 425368131X 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2018 01 DE-31 4253041345 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Der Zugriff ist kostenfrei möglich. l01 28-01-23 2034 01 DE-Rt2 4253041353 00 --%%-- eBook n n frei zugänglich l01 28-01-23 2037 01 DE-747 4344033787 00 --%%-- eBook OAPEN Foundation OpenAccess --%%-- n Im Internet frei verfügbar l01 27-06-23 2050 01 DE-Zi4 4253681328 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Elektronischer Volltext - Open Access l01 28-01-23 2108 01 DE-991 4253041361 00 --%%-- eBook DOAB --%%-- n Elektronischer Volltext - Campuslizenz l01 28-01-23 2403 01 DE-LFER 4253681336 00 --%%-- --%%-- n --%%-- l01 28-01-23 20 01 0084 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 22 01 0018 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 23 01 0830 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 24 01 0008 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 30 01 0104 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 40 01 0007 Volltext, Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 60 01 0705 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 63 01 3401 E-Book https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Dieser Titel ist Teil einer Datenbank http://www.bibliothek.uni-regensburg.de/dbinfo/detail.php?titel_id=11367&bib_id=ulb_hal 70 01 0089 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 72 01 0035 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 90 01 3090 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 91 01 3091 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 92 01 0033 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 95 01 3095 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 105 01 0841 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 110 01 3110 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 130 01 0700 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 131 01 3131 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 132 01 0959 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 136 01 3526 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 147 01 3528 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 161 01 0960 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 213 01 0551 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 230 01 0552 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 283 01 3283 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 285 01 0517 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 293 01 3293 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 370 01 4370 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 635 01 3635 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 808 01 4808 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2011 01 DE-16 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2014 01 DE-90 Volltext frei verfügbar https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2034 01 DE-Rt2 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2037 01 DE-747 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2050 01 DE-Zi4 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2108 01 DE-991 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2403 01 DE-LFER https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 00 E-Book Open Access 132 01 0959 00 EBooks DOAB Open Access 20 01 0084 OLR-DOAB 22 01 0018 OLR-ZDB-94-OAB 23 01 0830 olr-doab 24 01 0008 OLR-doab 24 01 0008 olr-frei 30 01 0104 OLR-OAB 31 01 0027 OLR-DOAB 39 01 0547 OLR-ZDB-94-OAB 39 01 0547 LF 40 01 0007 OLR-DOAB 60 01 0705 OPENAccess 63 01 3401 E-Books LF GBV-DOAB 65 01 0003 OLR-DOAB 70 01 0089 OLR-DOAB-OA 72 01 0035 OLR-ZDB-94-OAB 90 01 3090 OLR-HILoapen 91 01 3091 OLR-DOAB 92 01 0033 OLR-Open Access DOAB 95 01 3095 OLR-OAB 105 01 0841 OLR-OAB 110 01 3110 OLR-DOAB 130 01 0700 OLR-DOAB 131 01 3131 OLR-OA-DOAB 132 01 0959 OLR-OAB 136 01 3526 OLR-DOAB 147 01 3528 OLR-DOAB 161 01 0960 OLR-DOAB 213 01 0551 OLR-DOAB 230 01 0552 OLR-DOAB 285 01 0517 OLR-DOAB 293 01 3293 OLR-DOAB 370 01 4370 OLR-FREE 370 01 4370 olr-ebook ZDB-94-OAB 635 01 3635 OLR-DOAB 808 01 4808 OLR-DOAB |
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An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport Creative Commons https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 cc English Research & information: general Biology, life sciences Zimmermann, Richard herausgeberin edt Lang, Sven herausgeberin edt https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 X:DOAB Verlag kostenfrei ZDB-94-OAB GBV_ILN_11 ISIL_DE-1a SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_20 ISIL_DE-84 GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_30 ISIL_DE-104 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_39 ISIL_DE-547 GBV_ILN_40 ISIL_DE-7 GBV_ILN_60 ISIL_DE-705 GBV_ILN_63 ISIL_DE-Wim2 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_70 ISIL_DE-89 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_91 ISIL_DE-HIL3 GBV_ILN_92 ISIL_DE-33 GBV_ILN_95 ISIL_DE-542 GBV_ILN_105 ISIL_DE-841 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_131 ISIL_DE-Va1 GBV_ILN_132 ISIL_DE-959 GBV_ILN_136 ISIL_DE-Wis1 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_161 ISIL_DE-960 GBV_ILN_213 ISIL_DE-551 GBV_ILN_230 ISIL_DE-552 GBV_ILN_283 ISIL_DE-Ha163 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_293 ISIL_DE-960-3 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_635 ISIL_DE-B2138 GBV_ILN_808 GBV_ILN_2011 ISIL_DE-16 GBV_ILN_2014 ISIL_DE-90 GBV_ILN_2018 ISIL_DE-31 GBV_ILN_2034 ISIL_DE-Rt2 GBV_ILN_2037 ISIL_DE-747 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2108 ISIL_DE-991 GBV_ILN_2403 ISIL_DE-LFER BO 11 01 0001 4258675954 00 5:LIZFREI --%%-- --%%-- --%%-- k 01-02-23 20 01 0084 4259820788 OLR-DOAB z 01-02-23 22 01 0018 4258997064 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books zu 01-02-23 23 01 0830 4259482998 olr-doab f z 01-02-23 24 01 0008 4260470795 OLR-doab z 01-02-23 30 01 0104 4259982214 OLR-OAB Open Access, Directory of Open Access Books (DOAB) z 01-02-23 31 01 0027 4259157612 OLR-DOAB z 01-02-23 39 01 0547 4260144863 OLR-ZDB-94-OAB ke 01-02-23 40 01 0007 4258836494 OLR-DOAB xsn 01-02-23 60 01 0705 4276618142 OPENAccess Vervielfältigungen (z.B. 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Nur für Angehörige der HSU: Volltextzugang von außerhalb des Campus mit Anmeldung über Shibboleth mit Ihrer Bibliothekskennung z 25-02-23 63 01 3401 4261163713 E-Books LF GBV-DOAB z 01-02-23 65 01 0003 4261362279 OLR-DOAB Nach dem deutschen Urheberrecht darf das Werk bzw. der Inhalt zum eigenen Gebrauch kostenfrei heruntergeladen, konsumiert, gespeichert oder ausgedruckt, nicht jedoch im Internet bereitgestellt oder an Außenstehende weitergegeben werden! z 01-02-23 70 01 0089 4259320491 OLR-DOAB-OA DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 72 01 0035 4256553126 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books z 31-01-23 90 01 3090 4260307126 OLR-HILoapen z 01-02-23 91 01 3091 4256894306 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 92 01 0033 4258349410 OLR-Open Access DOAB Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt. z 11-04-24 808 01 4808 4259659707 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books zg 01-02-23 2011 01 DE-16 4253041337 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2014 01 DE-90 425368131X 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2018 01 DE-31 4253041345 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Der Zugriff ist kostenfrei möglich. l01 28-01-23 2034 01 DE-Rt2 4253041353 00 --%%-- eBook n n frei zugänglich l01 28-01-23 2037 01 DE-747 4344033787 00 --%%-- eBook OAPEN Foundation OpenAccess --%%-- n Im Internet frei verfügbar l01 27-06-23 2050 01 DE-Zi4 4253681328 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Elektronischer Volltext - Open Access l01 28-01-23 2108 01 DE-991 4253041361 00 --%%-- eBook DOAB --%%-- n Elektronischer Volltext - Campuslizenz l01 28-01-23 2403 01 DE-LFER 4253681336 00 --%%-- --%%-- n --%%-- l01 28-01-23 20 01 0084 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 22 01 0018 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 23 01 0830 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 24 01 0008 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 30 01 0104 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 40 01 0007 Volltext, Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 60 01 0705 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 63 01 3401 E-Book https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Dieser Titel ist Teil einer Datenbank http://www.bibliothek.uni-regensburg.de/dbinfo/detail.php?titel_id=11367&bib_id=ulb_hal 70 01 0089 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 72 01 0035 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 90 01 3090 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 91 01 3091 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 92 01 0033 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 95 01 3095 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 105 01 0841 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 110 01 3110 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 130 01 0700 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 131 01 3131 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 132 01 0959 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 136 01 3526 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 147 01 3528 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 161 01 0960 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 213 01 0551 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 230 01 0552 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 283 01 3283 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 285 01 0517 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 293 01 3293 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 370 01 4370 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 635 01 3635 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 808 01 4808 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2011 01 DE-16 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2014 01 DE-90 Volltext frei verfügbar https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2034 01 DE-Rt2 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2037 01 DE-747 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2050 01 DE-Zi4 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2108 01 DE-991 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2403 01 DE-LFER https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 00 E-Book Open Access 132 01 0959 00 EBooks DOAB Open Access 20 01 0084 OLR-DOAB 22 01 0018 OLR-ZDB-94-OAB 23 01 0830 olr-doab 24 01 0008 OLR-doab 24 01 0008 olr-frei 30 01 0104 OLR-OAB 31 01 0027 OLR-DOAB 39 01 0547 OLR-ZDB-94-OAB 39 01 0547 LF 40 01 0007 OLR-DOAB 60 01 0705 OPENAccess 63 01 3401 E-Books LF GBV-DOAB 65 01 0003 OLR-DOAB 70 01 0089 OLR-DOAB-OA 72 01 0035 OLR-ZDB-94-OAB 90 01 3090 OLR-HILoapen 91 01 3091 OLR-DOAB 92 01 0033 OLR-Open Access DOAB 95 01 3095 OLR-OAB 105 01 0841 OLR-OAB 110 01 3110 OLR-DOAB 130 01 0700 OLR-DOAB 131 01 3131 OLR-OA-DOAB 132 01 0959 OLR-OAB 136 01 3526 OLR-DOAB 147 01 3528 OLR-DOAB 161 01 0960 OLR-DOAB 213 01 0551 OLR-DOAB 230 01 0552 OLR-DOAB 285 01 0517 OLR-DOAB 293 01 3293 OLR-DOAB 370 01 4370 OLR-FREE 370 01 4370 olr-ebook ZDB-94-OAB 635 01 3635 OLR-DOAB 808 01 4808 OLR-DOAB |
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An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport Creative Commons https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 cc English Research & information: general Biology, life sciences Zimmermann, Richard herausgeberin edt Lang, Sven herausgeberin edt https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 X:DOAB Verlag kostenfrei ZDB-94-OAB GBV_ILN_11 ISIL_DE-1a SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_20 ISIL_DE-84 GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_30 ISIL_DE-104 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_39 ISIL_DE-547 GBV_ILN_40 ISIL_DE-7 GBV_ILN_60 ISIL_DE-705 GBV_ILN_63 ISIL_DE-Wim2 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_70 ISIL_DE-89 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_91 ISIL_DE-HIL3 GBV_ILN_92 ISIL_DE-33 GBV_ILN_95 ISIL_DE-542 GBV_ILN_105 ISIL_DE-841 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_131 ISIL_DE-Va1 GBV_ILN_132 ISIL_DE-959 GBV_ILN_136 ISIL_DE-Wis1 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_161 ISIL_DE-960 GBV_ILN_213 ISIL_DE-551 GBV_ILN_230 ISIL_DE-552 GBV_ILN_283 ISIL_DE-Ha163 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_293 ISIL_DE-960-3 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_635 ISIL_DE-B2138 GBV_ILN_808 GBV_ILN_2011 ISIL_DE-16 GBV_ILN_2014 ISIL_DE-90 GBV_ILN_2018 ISIL_DE-31 GBV_ILN_2034 ISIL_DE-Rt2 GBV_ILN_2037 ISIL_DE-747 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2108 ISIL_DE-991 GBV_ILN_2403 ISIL_DE-LFER BO 11 01 0001 4258675954 00 5:LIZFREI --%%-- --%%-- --%%-- k 01-02-23 20 01 0084 4259820788 OLR-DOAB z 01-02-23 22 01 0018 4258997064 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books zu 01-02-23 23 01 0830 4259482998 olr-doab f z 01-02-23 24 01 0008 4260470795 OLR-doab z 01-02-23 30 01 0104 4259982214 OLR-OAB Open Access, Directory of Open Access Books (DOAB) z 01-02-23 31 01 0027 4259157612 OLR-DOAB z 01-02-23 39 01 0547 4260144863 OLR-ZDB-94-OAB ke 01-02-23 40 01 0007 4258836494 OLR-DOAB xsn 01-02-23 60 01 0705 4276618142 OPENAccess Vervielfältigungen (z.B. 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Nur für Angehörige der HSU: Volltextzugang von außerhalb des Campus mit Anmeldung über Shibboleth mit Ihrer Bibliothekskennung z 25-02-23 63 01 3401 4261163713 E-Books LF GBV-DOAB z 01-02-23 65 01 0003 4261362279 OLR-DOAB Nach dem deutschen Urheberrecht darf das Werk bzw. der Inhalt zum eigenen Gebrauch kostenfrei heruntergeladen, konsumiert, gespeichert oder ausgedruckt, nicht jedoch im Internet bereitgestellt oder an Außenstehende weitergegeben werden! z 01-02-23 70 01 0089 4259320491 OLR-DOAB-OA DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 72 01 0035 4256553126 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books z 31-01-23 90 01 3090 4260307126 OLR-HILoapen z 01-02-23 91 01 3091 4256894306 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 92 01 0033 4258349410 OLR-Open Access DOAB Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt. z 11-04-24 808 01 4808 4259659707 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books zg 01-02-23 2011 01 DE-16 4253041337 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2014 01 DE-90 425368131X 00 --%%-- --%%-- --%%-- --%%-- l01 28-01-23 2018 01 DE-31 4253041345 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Der Zugriff ist kostenfrei möglich. l01 28-01-23 2034 01 DE-Rt2 4253041353 00 --%%-- eBook n n frei zugänglich l01 28-01-23 2037 01 DE-747 4344033787 00 --%%-- eBook OAPEN Foundation OpenAccess --%%-- n Im Internet frei verfügbar l01 27-06-23 2050 01 DE-Zi4 4253681328 00 --%%-- --%%-- --%%-- n Elektronischer Volltext - Open Access l01 28-01-23 2108 01 DE-991 4253041361 00 --%%-- eBook DOAB --%%-- n Elektronischer Volltext - Campuslizenz l01 28-01-23 2403 01 DE-LFER 4253681336 00 --%%-- --%%-- n --%%-- l01 28-01-23 20 01 0084 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 22 01 0018 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 23 01 0830 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 24 01 0008 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 30 01 0104 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 40 01 0007 Volltext, Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 60 01 0705 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 63 01 3401 E-Book https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 65 01 0003 Dieser Titel ist Teil einer Datenbank http://www.bibliothek.uni-regensburg.de/dbinfo/detail.php?titel_id=11367&bib_id=ulb_hal 70 01 0089 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 72 01 0035 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 90 01 3090 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 91 01 3091 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 92 01 0033 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 95 01 3095 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 105 01 0841 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 110 01 3110 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 130 01 0700 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 131 01 3131 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 132 01 0959 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 136 01 3526 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 147 01 3528 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 161 01 0960 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 213 01 0551 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 230 01 0552 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 283 01 3283 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 285 01 0517 Open Access https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 293 01 3293 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 LF 370 01 4370 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 635 01 3635 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 808 01 4808 Volltextzugang https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2011 01 DE-16 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2014 01 DE-90 Volltext frei verfügbar https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2034 01 DE-Rt2 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2037 01 DE-747 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2050 01 DE-Zi4 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2108 01 DE-991 https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 2403 01 DE-LFER https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 31 01 0027 00 E-Book Open Access 132 01 0959 00 EBooks DOAB Open Access 20 01 0084 OLR-DOAB 22 01 0018 OLR-ZDB-94-OAB 23 01 0830 olr-doab 24 01 0008 OLR-doab 24 01 0008 olr-frei 30 01 0104 OLR-OAB 31 01 0027 OLR-DOAB 39 01 0547 OLR-ZDB-94-OAB 39 01 0547 LF 40 01 0007 OLR-DOAB 60 01 0705 OPENAccess 63 01 3401 E-Books LF GBV-DOAB 65 01 0003 OLR-DOAB 70 01 0089 OLR-DOAB-OA 72 01 0035 OLR-ZDB-94-OAB 90 01 3090 OLR-HILoapen 91 01 3091 OLR-DOAB 92 01 0033 OLR-Open Access DOAB 95 01 3095 OLR-OAB 105 01 0841 OLR-OAB 110 01 3110 OLR-DOAB 130 01 0700 OLR-DOAB 131 01 3131 OLR-OA-DOAB 132 01 0959 OLR-OAB 136 01 3526 OLR-DOAB 147 01 3528 OLR-DOAB 161 01 0960 OLR-DOAB 213 01 0551 OLR-DOAB 230 01 0552 OLR-DOAB 285 01 0517 OLR-DOAB 293 01 3293 OLR-DOAB 370 01 4370 OLR-FREE 370 01 4370 olr-ebook ZDB-94-OAB 635 01 3635 OLR-DOAB 808 01 4808 OLR-DOAB |
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An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport Creative Commons https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 cc English Research & information: general Biology, life sciences Zimmermann, Richard herausgeberin edt Lang, Sven herausgeberin edt https://directory.doabooks.org/handle/20.500.12854/84433 X:DOAB Verlag kostenfrei ZDB-94-OAB GBV_ILN_11 ISIL_DE-1a SYSFLAG_1 GBV_KXP GBV_ILN_20 ISIL_DE-84 GBV_ILN_22 ISIL_DE-18 GBV_ILN_23 ISIL_DE-830 GBV_ILN_24 ISIL_DE-8 GBV_ILN_30 ISIL_DE-104 GBV_ILN_31 ISIL_DE-27 GBV_ILN_39 ISIL_DE-547 GBV_ILN_40 ISIL_DE-7 GBV_ILN_60 ISIL_DE-705 GBV_ILN_63 ISIL_DE-Wim2 GBV_ILN_65 ISIL_DE-3 GBV_ILN_70 ISIL_DE-89 GBV_ILN_72 ISIL_DE-35 GBV_ILN_90 ISIL_DE-Hil2 GBV_ILN_91 ISIL_DE-HIL3 GBV_ILN_92 ISIL_DE-33 GBV_ILN_95 ISIL_DE-542 GBV_ILN_105 ISIL_DE-841 GBV_ILN_110 ISIL_DE-Luen4 GBV_ILN_130 ISIL_DE-700 GBV_ILN_131 ISIL_DE-Va1 GBV_ILN_132 ISIL_DE-959 GBV_ILN_136 ISIL_DE-Wis1 GBV_ILN_147 ISIL_DE-Fl3 GBV_ILN_161 ISIL_DE-960 GBV_ILN_213 ISIL_DE-551 GBV_ILN_230 ISIL_DE-552 GBV_ILN_283 ISIL_DE-Ha163 GBV_ILN_285 ISIL_DE-517 GBV_ILN_293 ISIL_DE-960-3 GBV_ILN_370 ISIL_DE-1373 GBV_ILN_635 ISIL_DE-B2138 GBV_ILN_808 GBV_ILN_2011 ISIL_DE-16 GBV_ILN_2014 ISIL_DE-90 GBV_ILN_2018 ISIL_DE-31 GBV_ILN_2034 ISIL_DE-Rt2 GBV_ILN_2037 ISIL_DE-747 GBV_ILN_2050 ISIL_DE-Zi4 GBV_ILN_2108 ISIL_DE-991 GBV_ILN_2403 ISIL_DE-LFER BO 11 01 0001 4258675954 00 5:LIZFREI --%%-- --%%-- --%%-- k 01-02-23 20 01 0084 4259820788 OLR-DOAB z 01-02-23 22 01 0018 4258997064 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books zu 01-02-23 23 01 0830 4259482998 olr-doab f z 01-02-23 24 01 0008 4260470795 OLR-doab z 01-02-23 30 01 0104 4259982214 OLR-OAB Open Access, Directory of Open Access Books (DOAB) z 01-02-23 31 01 0027 4259157612 OLR-DOAB z 01-02-23 39 01 0547 4260144863 OLR-ZDB-94-OAB ke 01-02-23 40 01 0007 4258836494 OLR-DOAB xsn 01-02-23 60 01 0705 4276618142 OPENAccess Vervielfältigungen (z.B. 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Nur für Angehörige der HSU: Volltextzugang von außerhalb des Campus mit Anmeldung über Shibboleth mit Ihrer Bibliothekskennung z 25-02-23 63 01 3401 4261163713 E-Books LF GBV-DOAB z 01-02-23 65 01 0003 4261362279 OLR-DOAB Nach dem deutschen Urheberrecht darf das Werk bzw. der Inhalt zum eigenen Gebrauch kostenfrei heruntergeladen, konsumiert, gespeichert oder ausgedruckt, nicht jedoch im Internet bereitgestellt oder an Außenstehende weitergegeben werden! z 01-02-23 70 01 0089 4259320491 OLR-DOAB-OA DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 72 01 0035 4256553126 OLR-ZDB-94-OAB DOAB Directory of Open Access Books z 31-01-23 90 01 3090 4260307126 OLR-HILoapen z 01-02-23 91 01 3091 4256894306 OLR-DOAB DOAB Directory of Open Access Books z 01-02-23 92 01 0033 4258349410 OLR-Open Access DOAB Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. 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Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">24-06-23</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">105</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">0841</subfield><subfield code="b">4261733706</subfield><subfield code="h">OLR-OAB</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. Die Weitergabe an Dritte sowie systematisches Downloaden sind untersagt.</subfield><subfield code="y">z</subfield><subfield code="z">01-02-23</subfield></datafield><datafield tag="980" ind1=" " ind2=" "><subfield code="2">110</subfield><subfield code="1">01</subfield><subfield code="x">3110</subfield><subfield code="b">4260658735</subfield><subfield code="h">OLR-DOAB</subfield><subfield code="k">Vervielfältigungen (z.B. Kopien, Downloads) sind nur von einzelnen Kapiteln oder Seiten und nur zum eigenen wissenschaftlichen Gebrauch erlaubt. 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Mechanisms of ER Protein Import |
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Protein import into the endoplasmic reticulum (ER) is the first step in the biogenesis of approximately 10,000 different soluble and membrane proteins of human cells, which amounts to about 30% of the proteome. Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport |
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Protein import into the endoplasmic reticulum (ER) is the first step in the biogenesis of approximately 10,000 different soluble and membrane proteins of human cells, which amounts to about 30% of the proteome. Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport |
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Protein import into the endoplasmic reticulum (ER) is the first step in the biogenesis of approximately 10,000 different soluble and membrane proteins of human cells, which amounts to about 30% of the proteome. Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport |
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Most of these proteins fulfill their functions either in the membrane or lumen of the ER plus the nuclear envelope, in one of the organelles of the pathways for endo- and exocytosis (ERGIC, Golgi apparatus, endosome, lysosome, and trafficking vesicles), or at the cell surface as plasma membrane or secreted proteins. An increasing number of membrane proteins destined to lipid droplets, peroxisomes or mitochondria are first targeted to and inserted into the ER membrane prior to their integration into budding lipid droplets or peroxisomes or prior to their delivery to mitochondria via the ER-SURF pathway. ER protein import involves two stages, ER targeting, which guarantees membrane specificity, and the insertion of nascent membrane proteins into or translocation of soluble precursor polypeptides across the ER membrane. In most cases, both processes depend on amino-terminal signal peptides or transmembrane helices, which serve as signal peptide equivalents. However, the targeting reaction can also involve the ER targeting of specific mRNAs or ribosome-nascent chain complexes. Both processes may occur co- or post-translationally and are facilitated by various sophisticated machineries, which reside in the cytosol and the ER membrane, respectively. Except for resident ER and mitochondrial membrane proteins, the mature proteins are delivered to their functional locations by vesicular transport</subfield></datafield><datafield tag="540" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">Creative Commons</subfield><subfield code="f">https://creativecommons.org/licenses/by/4.0</subfield><subfield code="2">cc</subfield></datafield><datafield tag="546" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">English</subfield></datafield><datafield tag="650" ind1=" " ind2="4"><subfield code="a">Research & information: general</subfield></datafield><datafield tag="650" ind1=" " ind2="4"><subfield code="a">Biology, life sciences</subfield></datafield><datafield tag="700" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Zimmermann, Richard</subfield><subfield code="e">herausgeberin</subfield><subfield code="4">edt</subfield></datafield><datafield tag="700" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Lang, Sven</subfield><subfield code="e">herausgeberin</subfield><subfield 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