Vergleichende Untersuchungen über partielle Aminosäuresequenzen von Prolaminen und Glutelinen verschiedener Getreidearten
Zusammenfassung Die aus den Prolaminen und Glutelinen von Weizen, Roggen, Gerste und Mais durch chymotryptische Partialhydrolyse und Gelchromatographie gewonnenen Peptidfraktionen 1–3 [1] wurden durch Kationenaustauschchromatographie weiter aufgetrennt. Die Aminosäurezusammensetzung der aus dieser 2...
Ausführliche Beschreibung
Autor*in: |
Wieser, Herbert [verfasserIn] |
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Format: |
Artikel |
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Sprache: |
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Erschienen: |
1983 |
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Anmerkung: |
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Zusammenfassung Die aus den Prolaminen und Glutelinen von Weizen, Roggen, Gerste und Mais durch chymotryptische Partialhydrolyse und Gelchromatographie gewonnenen Peptidfraktionen 1–3 [1] wurden durch Kationenaustauschchromatographie weiter aufgetrennt. Die Aminosäurezusammensetzung der aus dieser 2. Trennstufe resultierenden Fraktionen zeigt, daß die einzelnen Aminosäuren auf die Fraktionen von Mais im Vergleich zu den anderen Getreidearten gleichmäßiger verteilt sind. Weizen, Roggen und Gerste sind in den Peptidmustern der Prolamine sehr ähnlich und weichen von Mais stark ab. Bei den Glutelinen sind die Übereinstimmungen untereinander und die Abweichung von Mais weniger stark ausgeprägt. Prolamin und Glutelin von Weizen sind in den Peptidmustern im Gegensatz zu den anderen Getreidearten nah verwandt und unterscheiden sich nur in der Verteilung von Gly sehr deutlich. Weizenglutelin hebt sich von allen anderen Proteinfraktionen aufgrund der Anreicherung von Glx, Pro und Gly in einigen Peptidfraktionen charakteristisch ab. © J. F. Bergmann Verlag 1983 |
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